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O sangue do ser humano transporta diariamente o equivalente a 600 litros de oxigênio dos pulmões aos tecidos, mas pouco deste oxigênio é transportado no plasma sangüíneo porque ele é muito solúvel em soluções aquosas. Quase todo o oxigênio transportado pelo sangue está ligado à hemoglobina. Os eritrócitos ao passarem pelos pulmões têm suas moléculas de hemoglobinas saturadas em 96% de oxigênio (oxiemoglobina do sangue arterial) que serão gradualmente liberados para os tecidos. No sangue venoso que retorna ao coração a hemoglobina está apenas 64% saturada de oxigênio. Assim, o sangue que passa através dos tecidos libera perto de um terço do oxigênio que transporta.
As propriedades especiais da molécula de hemoglobina que a transforma em um transportador tão eficiente podem ser entendidas pela comparação das curvas de ligação do oxigênio, ou curvas de saturação do O2 da hemoglobina e mioglobina (figura 3.16). Essas curvas mostram os graus de saturação de oxigênio quando mioglobina e hemoglobina estão no sangue venoso e arterial. A mioglobina tem maior afinidade pelo oxigênio que a hemoglobina. Ela está quase 100% saturada em pressões parciais de oxigênio medida em milímetros de mercúrio (pO2 / mm Hg) quando o pO2 é de 15 mmHg ou 1,5 kPa, enquanto a hemoglobina requer pO2 de 35 mmHg ou 3,5 kPa para obter 50% de saturação. Quando o hemoglobina se oxigeniza no sangue arterial seu grau de saturação é de 95%, e à medida que começa a distribuição do oxigênio para as células teciduais o faz de forma lenta até passar ao sangue venoso. No sangue venoso a liberação do oxigênio é muito rápida e eficiente, fato que faz com que a saturação de oxigênio de 75% em pO2 de 50 mmHg (do músculo em repouso) diminui rapidamente para menos de 10% de saturação em pO2 de 15 mmHg, numa curva tipo sigmóide. Assim, a curva sigmóide de saturação da hemoglobina revela uma adaptação molecular para a sua função de transporte nos eritrócitos, assegurando a ligação e a liberação do oxigênio para as células teciduais. Esse fato indica que a mioglobina tem alta afinidade pelo oxigênio em comparação com a hemoglobina. Conforme mostra a figura 3.16, o gráfico da curva de saturação da mioglobina pelo oxigênio é do tipo hiperbólica simples, fato decorrente da ação de massa do oxigênio no equilíbrio mioglobina + O2  Oxi Mb. Em contraste, a afinidade da hemoglobina diminui rapidamente à medida que se transforma de oxiHb ® desoxiHb, fato que caracteriza a curva sigmóide que se acentua no sangue venoso. O formato sigmóide tem uma explicação físico-química da afinidade da hemoglobina pelo oxigênio. A figura 3.17 representa cada uma das quatro subunidades de globinas (duas alfa ou a 2 e duas beta ou b 2) se ligando independentemente com a molécula de oxigênio (O2). Assim, o processo fisiológico da oxigenação da hemoglobina ocorre em quatro estágios seqüentes. No primeiro estágio, a molécula está desoxigenada e a molécula de 2,3 – difosfoglicerato (2,3-DPG) está inserida entre as duas subunidades de globina beta; no estágio seguinte, inicia-se a oxigenação dos grupos heme das duas globinas alfa, primeiro um e depois o outro; o terceiro estágio se caracteriza pelo ajustamento da conformação tetramérica provocado pelo processo de oxigenação que, ao se completar nos grupos heme das globinas alfa, começa a abranger as globinas beta. O movimento de adaptação a esse processo é provocado pela aproximação entre as globinas beta e a desacomodação do 2,3 DPG, que é expelido para fora. Finalmente, o último estágio se deve pela oxigenação dos grupos heme das globinas beta, inicialmente uma e depois a outra, completando a oxigenação da molécula de hemoglobina.
A oxigenação da molécula de hemoglobina também depende do pH e da concentração de CO2; o aumento de CO2 induz a liberação de oxigênio pela hemoglobina, cujo processo é conhecido por efeito Bohr. Esse desempenho bioquímico se deve quando a curva de dissociação de oxigênio (curva sigmóide) em pO2 de 50 mmHg (ou P50) é afetada pelo metabolismo tecidual e pH sangüíneo. Quando o metabolismo tecidual está aumentado são liberados produtos ácidos capazes de causar a queda de pH (acidose) e assim a curva sigmóide é mudada à direita, permitindo maior liberação de oxigênio para os tecidos. Por outro lado, quando há elevação do pH sangüíneo (alcalose) a curva sigmóide se move para a esquerda, diminuindo a liberação de oxigênio para os tecidos.
As propriedades especiais da molécula de hemoglobina que a transforma em um transportador tão eficiente podem ser entendidas pela comparação das curvas de ligação do oxigênio, ou curvas de saturação do O2 da hemoglobina e mioglobina (figura 3.16). Essas curvas mostram os graus de saturação de oxigênio quando mioglobina e hemoglobina estão no sangue venoso e arterial. A mioglobina tem maior afinidade pelo oxigênio que a hemoglobina. Ela está quase 100% saturada em pressões parciais de oxigênio medida em milímetros de mercúrio (pO2 / mm Hg) quando o pO2 é de 15 mmHg ou 1,5 kPa, enquanto a hemoglobina requer pO2 de 35 mmHg ou 3,5 kPa para obter 50% de saturação. Quando o hemoglobina se oxigeniza no sangue arterial seu grau de saturação é de 95%, e à medida que começa a distribuição do oxigênio para as células teciduais o faz de forma lenta até passar ao sangue venoso. No sangue venoso a liberação do oxigênio é muito rápida e eficiente, fato que faz com que a saturação de oxigênio de 75% em pO2 de 50 mmHg (do músculo em repouso) diminui rapidamente para menos de 10% de saturação em pO2 de 15 mmHg, numa curva tipo sigmóide. Assim, a curva sigmóide de saturação da hemoglobina revela uma adaptação molecular para a sua função de transporte nos eritrócitos, assegurando a ligação e a liberação do oxigênio para as células teciduais. Esse fato indica que a mioglobina tem alta afinidade pelo oxigênio em comparação com a hemoglobina. Conforme mostra a figura 3.16, o gráfico da curva de saturação da mioglobina pelo oxigênio é do tipo hiperbólica simples, fato decorrente da ação de massa do oxigênio no equilíbrio mioglobina + O2  Oxi Mb. Em contraste, a afinidade da hemoglobina diminui rapidamente à medida que se transforma de oxiHb ® desoxiHb, fato que caracteriza a curva sigmóide que se acentua no sangue venoso. O formato sigmóide tem uma explicação físico-química da afinidade da hemoglobina pelo oxigênio. A figura 3.17 representa cada uma das quatro subunidades de globinas (duas alfa ou a 2 e duas beta ou b 2) se ligando independentemente com a molécula de oxigênio (O2). Assim, o processo fisiológico da oxigenação da hemoglobina ocorre em quatro estágios seqüentes. No primeiro estágio, a molécula está desoxigenada e a molécula de 2,3 – difosfoglicerato (2,3-DPG) está inserida entre as duas subunidades de globina beta; no estágio seguinte, inicia-se a oxigenação dos grupos heme das duas globinas alfa, primeiro um e depois o outro; o terceiro estágio se caracteriza pelo ajustamento da conformação tetramérica provocado pelo processo de oxigenação que, ao se completar nos grupos heme das globinas alfa, começa a abranger as globinas beta. O movimento de adaptação a esse processo é provocado pela aproximação entre as globinas beta e a desacomodação do 2,3 DPG, que é expelido para fora. Finalmente, o último estágio se deve pela oxigenação dos grupos heme das globinas beta, inicialmente uma e depois a outra, completando a oxigenação da molécula de hemoglobina.
A oxigenação da molécula de hemoglobina também depende do pH e da concentração de CO2; o aumento de CO2 induz a liberação de oxigênio pela hemoglobina, cujo processo é conhecido por efeito Bohr. Esse desempenho bioquímico se deve quando a curva de dissociação de oxigênio (curva sigmóide) em pO2 de 50 mmHg (ou P50) é afetada pelo metabolismo tecidual e pH sangüíneo. Quando o metabolismo tecidual está aumentado são liberados produtos ácidos capazes de causar a queda de pH (acidose) e assim a curva sigmóide é mudada à direita, permitindo maior liberação de oxigênio para os tecidos. Por outro lado, quando há elevação do pH sangüíneo (alcalose) a curva sigmóide se move para a esquerda, diminuindo a liberação de oxigênio para os tecidos.
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