Cite ao menos 3 tipos de interações/ligações que podem ser estabelecidas para formar estruturas secundárias, terciárias e quaternárias de proteínas e enzimas.
Respostas
Resposta:
Ligações de Hidrogênio, Ligações dissulfeto (covalentes) e interações hidrofóbicas (mais fracas).
Explicação:
Cada proteína tem uma sequência de aminoácidos característica. Cada modo de enovelamento da cadeia é mantido por vários tipos de ligações não-covalentes fracas, formadas tanto pelos átomos presentes no esqueleto polipeptídico, como por átomos das cadeias laterais dos aminoácidos. A estabilidade da forma enovelada de cada molécula proteica dependerá, portanto, da somatória de muitas ligações não covalentes.
A proteína tende a manter sua estrutura no estado mais estável termodinamicamente. O estado não dobrado possui um alto grau de entropia conformacional. Dessa forma, junto com as interações de hidrogênio com a água, a proteína tende a manter seu estado não-dobrado. É justamente aí que entra o papel das ligações dissulfeto (covalentes) e outras interações mais fracas (não covalentes), estabilizando a conformação nativa da proteína.