Question

Que tipo de estrutura a sequência de aminoácidos determina em uma proteína?

Answer 1

A sequência de aminoácidos especifica duma proteína (ou estrutura primária) condiciona-a a dobrar-se para tomar a sua configuração natural. Muitas proteínas fazem-no espontâneamente durante ou após a sua síntese no interior das células. Apesar destas macromoléculas aparentarem estar a dobrar-se a si mesmas, de facto a sua dobragem depende em grande medida das características da solução que as rodeia, incluindo o tipo de solvente primário (no interior das células é água ou lípidos), da concentração dos sais, da temperatura e das moléculas que a rodeiam. 
Em geral, os cientistas tem sido capazes de estudar muitas moléculas idênticas dobrando simultaneamente em larga escala. Aparentemente na transição para o estado natural, uma dada sequência de aminoácidos percorre genéricamente o mesmo caminho, passando por aproximadamente o mesmo número de intermediários fundamentais. Ao nível mais simples, o dobramento envolve inicialmente o estabelecimento duma estrutura secundária, particularmente hélices alfa e folhas-beta, e depois uma estrutura teciária (formação de estruturas quaternárias aparenta envolver a montagem de sub-unidades que já se tenham dobrado). Ao contrário das estruturas primárias, secundárias ou quaternárias, a estrutura terciária pode envolver ligações covalentes na forma de pontes de dissulfito entre dois resíduos de cisteína. Isto é invulgar, visto que as interacções electrostáticas (pontes de hidrogénio, interacções de Van der Waals) entre grupos R dos aminoácidos normalmente controlam o dobramento. Pouco antes de estabilizarem na sua configuração natural, as molecular parecem passar por um estado de "glóbulo". 
O ponto essencial no dobramento é, no entanto, o facto da sequência de aminoácidos especifica d ecada proteína conter a informação que indica a estrutura nativa e caminho para atingir esse estado: o dobramento é um processo esppontâneo. A passagem ao estado de dobrado é controlada por forças de Van der Waals contribuições entrópicas à energia livre de Gibbs: um aumento de entropia é conseguido movendo as secções hidrofóbicas das proteínas para o interior e as hidrofílicas para o exterior. Isto atribui mais graus de liberdade às moleculas de água circundantes. Durante o processo de dobramento, o número de pontes de hidrogénio não muda apreciávelmente, porque por cada ponte de hidrogénio interna, uma ponte de hidrogénio entre a proteína desdobrada e o meio aquoso terá de ser quebrada.